شواهد قانع‌کننده‌ای وجود دارند که نشان می دهند تجمع پروتئین آلفا-سینوکلئین و پپتیدهای آمیلوئید بتا (Aβ) به حدواسط های اولیگومری و اجسام فیبریلی، در بیماریزایی بیماری های پارکینسون و آلزایمر نقشی بنیادین بازی می کنند. شناسایی ملکول های کوچکی که بتوانند روند شکل­گیری این توده‌های پروتئینی را مهار یا متوقف سازند می‌تواند راهبرد عملی مناسبی در درمان بیماری‌های تحلیل‌رنده سامانه عصبی باشد. در این پژوهش، با به کارگیری برخی روش‌های بیوشیمیایی و بیوفیزیکی، به بررسی موارد زیر پرداختیم: 1) آیا کروسین و کروستین، دو کارتنوئید اصلی گیاه زعفران (Crocus sativus)، قادر به ممانعت از فرآیند فیبریله‌شدن آلفا-سینوکلئین و گسست ساختارهای فیبریلی این پروتئین هستند؟، و 2) فعالیت ضد آمیلوئیدی بتا-بوسولیک اسید، یک تری‌ترپنوئید پنج حلقه‌ای از گیاه Boswellia serrata.، بر روی پروتئین-های آلفا-سینوکلئین و Aβ42 چگونه است؟ یافته‌های ما نشان دادند که کروسین و کروستین می‌توانند به صورت وابسته به غلظت موجب مهار فیبریله‌شدن پروتئین آلفا-سینوکلئین گردند و این کار را با تثبیت اولیگومرهای اولیه این پروتئین در وضعیت off-pathway، غیر سمی و با صورت‌بندی‌های نامنظم انجام می-دهند. محاسبات برازش منحنی نشر فلورسنس ThT نشان دادند که میزان IC50 کروسین و کروستین بر روی فرآیند فیبریله‌شدن آلفا-سینوکلئین، به ترتیب، برابر است با 57/54 میکرومولار (بازه اطمینان 95% = 12/65 – 34/45) و 92/28 میکرومولار (بازه اطمینان 95% = 56/34 – 90/23). این دو ترکیب گیاهی همچنین موجب شکست فیبریل‌های بالغ آلفا-سینوکلئین به اجسام اولیگومر مانندی می‌شوند که فاقد قابلیت فیبریل‌زایی هستند. اثرات مهاری کروسین بر اولیگومرهای on-pathway آلفا-سینوکلئین محدود بود در حالی که کروستین با کارایی بیشتری موجب ممانعت از تبدیل این گونه‌ها به اَشکال پیشافیبریلی و ساختارهای فیبریلی می‌شد. نتایج کوتاه مدت تیمار اولیگومرهای آلفا-سینوکلئین با کروستین از عدم قابلیت این ملکول در گسست ساختار اولیگومرهای on-pathway آلفا-سینوکلئین حکایت داشت ولی به کاهش سطح آب­گریز در دسترس این توده­ها انجامید. یافته­های ما در رابطه با اثرات ضد آمیلوئیدی بتا-بوسولیک اسید نشان دادند که این ترکیب فاقد فعالیت مهاری بر روی آلفا-سینوکلئین است اما می‌تواند پپتیدهای Aβ42 را به سوی مسیرهای تشکیل تجمعات بی‌شکل، غیر سمی، ناهمگون و فاقد ساختار مشخص سوق دهد و از تشکیل حدواسط‌های غنی از صفحات بتا جلوگیری نماید. همچنین معلوم شد که بتا-بوسولیک اسید بر فیبریل‌های بالغ Aβ42 تاثیر مخرب ندارد و موجب شکست یا گسست این ساختارها نمی­گردد. با توجه به این یافته­ها، چنین به نظر می‌رسد که کروستین واجد جنبه‌های دارویی بر روی بیماری‌های حاصل از تجمع پروتئین آلفا-سینوکلئین باشد.